Коферменты

Многие коферменты являются производными витаминов и витаминоподобных веществ, табл.7 (см. главу 7). Поэтому недостаточное по­ступление витаминов с пищей сразу сказывается на синтезе коферментов, и, как следствие, нарушаются функции соответствующих ферментов и обмен веществ в целом.

Таблица 7. Важнейшие коферменты и витамины, входящие в их состав

Кофермент	Основная функция	Витамин
1	2	3
Коферменты дегидрогеназ: 1.Никотинамидадениндинуклеотид (НАД) 2.Никотинамидадениндинуклеотидфосфат (НАДФ) 3. Флавинадениндинуклеотид (ФАД) 4.Флавиномононуклеотид (ФМН)	Перенос водорода (электронов и протонов)	Витамин РР (никотиновая кислота, никотинамид) Витамин В2 (рибофлавин)
1	2	3
Кофермент аминофераз - пиридоксальфосфат	Перенос аминогрупп	Витамин В6 (пиридоксин)
Кофермент ацилирования (КоА, Коэнзим А)	Перенос ацильных групп	Пантотеновая кислота
Кофермент Q (KoQ коэнзим Q убихинон	Перенос протонов и электронов	Убихинон
Липоевая кислота	Декарбоксилирование α-кетокислот	-
Тиаминпирофосфат	Декарбоксилирование α-кетокислот	Витамин В1 (тиамин)
Тетрагидрофолиевая кислота (ТГФК)	Перенос одноуглеродных групп	Фолиевая кислота
Биоцитин (биотин)	Перенос СО2	Биотин
Гем	Перенос электронов	-
Кобаламины	Перенос алкильных групп, реакции изомеризации	Витамин В12 (цианкобаламин)

Существует менее многочисленная группа коферментов, назы­ваемых невитаминными. Это производные нуклеотидов, моносахаридов, металлопорфиринов и некоторых пептидов.

Реакция образования холофермента Обратима:

кофермент + апофермент <=> холофермент.

В условиях живой клетки это равновесие иногда сильно смещено влево, и кофермент присоединяется к апоферменту вместе с субстратом в момент реакции. Другой крайний случай - стабильные холоферменты, содержа­щие прочно связанный кофермент, который в данном случае можно на­звать простетической группой. Такие ферменты являются сложными бел­ками. Необходимое и самое важное условие образования холофермента состоит в том, что структура кофермента должна быть комплементарна центру связывания апофермента.

6.4. Механизм действия ферментов

Механизм действия ферментов-протеидов и ферментов-протеинов однотипен и заключается в том, что ферменты ускоряют био­химическую реакцию за счет понижения ее энергии активации (рис 15).

По современным представлениям в ходе ферментативной реак­ции выделяют ряд этапов:

1) диффузия молекулы субстрата к ферменту и стерическое свя­зывание его с активным центром фермента;

2) преобразование первичного промежуточного комплекса в один или более активированный фермент;

3) отделение конечных продуктов реакции от фермента и диф­фузия их в окружающую среду.

Ход реакции	Ход реакции
а)	б)

Рис.15. Схемы реакций анаболизма (синтеза сложных молекул из более простых): а - реакция без участия фермента; б - реакция с участием фермента С - энергия; А···В - промежуточный комплекс; F···А···В - активированный фермет-субстратный комплекс; ΔН - тепловой эффект реакции, не зависит от участия катализатора

Как видно из представленных схем, введение в химическую сис­тему фермента способствует значительному понижению энергии актива­ции реакции и тем самым обусловливает возрастание скорости реакции.

Для реакции катаболизма (расщепление сложных молекул на простые компоненты): АВ → А + В можно составить следующие схемы:

a)AB + F → ABF;

б) ABF→ А + BF; (а+б+в): АВ + F → ABF → А + В + F.

в) BF → В + F;