- •Основы биологической химии предисловие
- •Введение Предмет и задачи биохимии
- •Основные признаки живой материи
- •Глава 1. Химический состав организмов
- •Глава 2. Структура и свойства белков
- •2.1. Роль и определение белков.
- •2.2. Функции белков в организме
- •2.3. Элементный состав белков. Содержание белков в органах и тканях
- •2.4. Аминокислотный состав белков
- •2.5. Кислотно-основные свойства аминокислот
- •2.6. Стереохимия аминокислот
- •2.7. Строение белков
- •2.8. Уровни структурной организации белков
- •Первичная структура
- •Вторичная структура белков
- •Третичная структура белков
- •Четвертичная структура белков
- •2.9. Физико-химические свойства белков
- •Кислотно-основные свойства белков
- •Растворимость белков
- •Денатурация и ренатурация
- •2.10. Классификация белков
- •2.11. Методы выделения и очистки белков
- •Очистка белков
- •Глава 3. Углеводы
- •3.1. Понятие об углеводах и их классификация
- •3.2. Моносахариды
- •Оптические свойства моносахаридов
- •Структура моносахаридов
- •3.3. Химические свойства моносахаридов Реакции с участием карбонильной группы
- •Реакции с участием гидроксильных групп
- •3.4. Сложные углеводы
- •Олигосахариды
- •Полисахариды
- •Гомополисахариды
- •Гетерополисахариды
- •3.5. Биологические функции углеводов
- •Глава 4. Нуклеиновые кислоты
- •4.1. Общая характеристика нуклеиновых кислот
- •4.2. Химический состав и строение нуклеиновых кислот
- •4.3. Уровни структурной организации нуклеиновых кислот
- •Первичная структура нуклеиновых кислот
- •Вторичная структура днк
- •Вторичная структура рнк
- •Третичная структура рнк и днк
- •Глава 5. Липиды
- •5.1. Общая характеристика и классификация липидов
- •5.2. Липидные мономеры
- •5.3. Многокомпонентные липиды
- •5.4. Биологические функции липидов
- •Глава 6. Ферменты
- •6.2. Химическая природа и структура ферментов
- •6.3. Кофакторы ферментов Ионы металлов как кофакторы ферментов
- •Коферменты
- •6.4. Механизм действия ферментов
- •6.5. Свойства ферментов
- •6.6. Специфичность действия ферментов
- •6.7. Факторы, влияющие на скорость ферментативного катализа
- •Влияние температуры на активность ферментов
- •Влияние рН на активность ферментов
- •Влияние концентраций субстрата и фермента на скорость ферментативной реакции
- •Зависимость скорости реакции от времени
- •6.8. Регуляция активности ферментов
- •Активация ферментов
- •Ингибирование ферментов
- •Аллостерическая регуляций действия ферментов
- •6.9. Определение активности ферментов
- •6.10. Номенклатура и классификация ферментов
- •6.11. Локализация ферментов в организме и клетке
- •6.12. Применение ферментов
- •Глава 7. Витамины
- •7.1.Понятие о витаминах
- •7.2. Классификация витаминов
- •7.3. Жирорастворимые витамины
- •7.4. Водорастворимые витамины
- •7.5. Витаминоподобные вещества
- •Глава 8. Общие закономерности обмена веществ и энергии в организме
- •8.1. Обмен веществ
- •8.2. Обмен энергии
- •Глава 9. Биологическое окисление
- •9.2. Дыхательная цепь
- •9.3. Окислительное фосфорилирование
- •Глава 10. Обмен углеводов
- •10.1. Переваривание углеводов
- •10.2. Метаболизм глюкозы
- •10.3. Биосинтез гликогена
- •10.4. Распад гликогена
- •10.5. Анаэробный гликолиз
- •10.6. Аэробный распад глюкозы
- •Аэробный распад глюкозы в мозге
- •10.7. Пентозофосфатный цикл
- •10.8. Биосинтез глюкозы (глюконеогенез)
- •10.10. Регуляция обмена углеводов
- •Глава 11. Обмен липидов
- •11.1. Переваривание липидов
- •11.2. Метаболизм глицерина
- •11.3. Метаболизм жирных кислот
- •11.4. Биосинтез жиров
- •11.5. Регуляция обмена липидов
- •Глава 12. Обмен нуклеиновых кислот
- •12.1. Пути распада рнк и днк
- •12.2. Распад пуриновых и пиримидиновых оснований
- •12.3. Биосинтез нуклеотидов
- •Биосинтез пурииовых нуклеотидов
- •Биосинтез пиримидиновых нуклеотидов
- •Биосинтез дезоксирибонуклеотидов
- •12.4. Биосинтез нуклеиновых кислот
- •Биосинтез днк (репликация)
- •Биосинтез рнк (транскрипция)
- •Безматричный синтез рнк
- •12.5. Путь информации от генотипа к фенотипу
- •Глава 13. Обмен белков
- •13.1. Понятие об обмене белков
- •13.2. Переваривание белков пищи и распад белков тканей Переваривание белков
- •Распад белков в тканях
- •13.3. Метаболизм аминокислот
- •Трансаминирование аминокислот
- •Дезамииирование аминокислот
- •Превращение углеродных скелетов аминокислот. Реакции декарбоксилирования
- •13.4. Удаление аммиака из организма. Орнитиновый цикл
- •13.5. Синтез аминокислот
- •13.6. Биосинтез белков (трансляция)
- •Глава 14. Водно-солевой и минеральный обмен
- •14.1. Водно-солевой обмен Содержание воды в организме и клетке
- •Роль и функции воды в процессе жизнедеятельности
- •14.2. Регуляция водно-солевого обмена
- •Регуляция рН
- •14.3. Минеральный обмен Минеральные вещества
- •Функции минеральных веществ
- •Минеральные вещества и обмен нуклеиновых кислот
- •Минеральные вещества и обмен белков
- •Минеральные вещества и обмен углеводов и липидов
- •14.4. Регуляция минерального обмена
- •Глава 15. Взаимосвязь обмена белков, жиров, углеводов и нуклеиновых кислот
- •Глава 16. Гормоны, нервно-гормональная регуляция обмена веществ
- •16.1. Понятие о гормонах. Основные принципы регуляции обмена веществ
- •16.2. Классификация гормонов
- •16.3. Общие представления о действии гормонов
- •16.4. Гормоны щитовидной и паращитовидных желез Гормоны щитовидной железы
- •Гормоны паращитовидных желез
- •16.5. Гормоны поджелудочной железы
- •16.6. Гормоны надпочечников
- •16.7. Гормоны половых желез
- •16.8. Гормоны гипоталамо-гипофизарной системы
- •16.9. Гормоны тимуса и эпифиза
- •16.10. Простагландины
- •16.11. Биохимическая адаптация
- •Рекомендуемая литература
- •Оглавление
6.5. Свойства ферментов
Ферменты, как и неферментные катализаторы, характеризуются следующими сходными свойствами:
1. Они остаются неизменными после реакции и могут вновь реагировать с новыми молекулами субстрата (хотя активность их может измениться под влиянием условий среды) до тех пор, пока по каким-либо причинам не разрушатся.
2. Они оказывают свое действие в ничтожно малых концентрациях.
3. Они лишь повышают скорость реакции и не оказывают влияния на величину константы равновесия.
4. Они катализируют только энергетически возможные реакции.
Однако ферменты, являясь белками, имеют следующий ряд свойств, отличающийся от свойств небиологических катализаторов.
1. Ферменты "работают" в очень мягких условиях (низкая температура – температура тела, нормальное давление, близкое к нейтральному значению рН). Будучи белками, они очень чувствительны к сдвигам рН и к изменениям температуры, т.е. термолабильны.
2. Скорость ферментного катализа гораздо выше, чем небиологического, т.е. ферменты сильнее снижают энергию активации реакции, чем другие катализаторы, Так, например, гидролиз белка до аминокислот под действием неорганических катализаторов (кислот или щелочей) осуществляется при температуре 100° С и выше за несколько десятков часов. Этот же процесс при каталитическом участии ферментов (например, пепсина или трипсина) требует всего десятков минут и идет при температуре 30-40 °С. Другой пример: в организме человека ежесуточно распадается около 0,5 кг глюкозы до СО2 и Н2О; в отсутствии биокатализаторов для этого потребовалось бы примерно 10000 лет. Благодаря каталитическому действию ферментов, в живой природе с большей скоростью происходят реакции, выполнение которых в лабораторных условиях остается пока еще невозможным.
3. Ферменты обладают высокой специфичностью, что позволяет ферментам направлять обмен веществ в определенное русло.
4. В отличие от небиологических катализаторов активность ферментов можно регулировать. Это уникальное свойство ферментов позволяет изменять скорость превращения веществ в организме в зависимости от условий среды, т.е. приспосабливаться к действию различных факторов.
5. Скорость ферментативной реакции в отличие от небиологического катализа прямо пропорциональна концентрации катализатора-фермента.
Остановимся на некоторых свойствах ферментов более подробно.
6.6. Специфичность действия ферментов
Специфичность – главное и особое качество ферментов, отличающее их от других катализаторов. Сущность этого свойства заключается в том, что каждый фермент катализирует химическое превращение определенных веществ.
Структура активного центра фермента комплементарна структуре его субстрата, вследствие чего данный фермент из множества веществ, имеющихся в живой клетке, присоединяет только свой субстрат.
Это свойство называется субстратной специфичностью фермента. Например, структура активного центра фермента гистидазы комплементарна структуре аминокислоты гистидина, поэтому возможно образование фермент-субстратного комплекса гистидаза-гистидин; другие вещества, в том числе аминокислоты, не связываются гистидазой. Каждый фермент катализирует лишь одно из возможных химических превращений субстрата. Это свойство называется специфичностью пути превращения. Например, гистидаза и гистидиндекарбоксилаза, обладая одинаковой субстратной специфичностью, катализируют разные превращения гистидина.
Субстратная специфичность бывает абсолютной и групповой. Абсолютная специфичность означает, что фермент катализирует превращение только одного субстрата. Например, фумараза катализирует только реакцию фумаровой кислоты с водой:
Фумаровая кислота |
Яблочная кислота |
Ферменты с групповой специфичностью катализируют однотипные превращения сходных по строению веществ. Например, липаза ускоряет гидролиз различных жиров на глицерин и жирные кислоты:
Жир |
глицерин |
жирные кислоты |
Кроме того, некоторые ферменты являются стереоспецифичными, то есть катализируют превращение только одного из стереоизомеров.
Например, малеиновая кислота - цис-изомер фумаровой кислоты, не может быть субстратом фумаразы:
-
Фумаровая кислота
Малеиновая кислота