- •Основы биологической химии предисловие
- •Введение Предмет и задачи биохимии
- •Основные признаки живой материи
- •Глава 1. Химический состав организмов
- •Глава 2. Структура и свойства белков
- •2.1. Роль и определение белков.
- •2.2. Функции белков в организме
- •2.3. Элементный состав белков. Содержание белков в органах и тканях
- •2.4. Аминокислотный состав белков
- •2.5. Кислотно-основные свойства аминокислот
- •2.6. Стереохимия аминокислот
- •2.7. Строение белков
- •2.8. Уровни структурной организации белков
- •Первичная структура
- •Вторичная структура белков
- •Третичная структура белков
- •Четвертичная структура белков
- •2.9. Физико-химические свойства белков
- •Кислотно-основные свойства белков
- •Растворимость белков
- •Денатурация и ренатурация
- •2.10. Классификация белков
- •2.11. Методы выделения и очистки белков
- •Очистка белков
- •Глава 3. Углеводы
- •3.1. Понятие об углеводах и их классификация
- •3.2. Моносахариды
- •Оптические свойства моносахаридов
- •Структура моносахаридов
- •3.3. Химические свойства моносахаридов Реакции с участием карбонильной группы
- •Реакции с участием гидроксильных групп
- •3.4. Сложные углеводы
- •Олигосахариды
- •Полисахариды
- •Гомополисахариды
- •Гетерополисахариды
- •3.5. Биологические функции углеводов
- •Глава 4. Нуклеиновые кислоты
- •4.1. Общая характеристика нуклеиновых кислот
- •4.2. Химический состав и строение нуклеиновых кислот
- •4.3. Уровни структурной организации нуклеиновых кислот
- •Первичная структура нуклеиновых кислот
- •Вторичная структура днк
- •Вторичная структура рнк
- •Третичная структура рнк и днк
- •Глава 5. Липиды
- •5.1. Общая характеристика и классификация липидов
- •5.2. Липидные мономеры
- •5.3. Многокомпонентные липиды
- •5.4. Биологические функции липидов
- •Глава 6. Ферменты
- •6.2. Химическая природа и структура ферментов
- •6.3. Кофакторы ферментов Ионы металлов как кофакторы ферментов
- •Коферменты
- •6.4. Механизм действия ферментов
- •6.5. Свойства ферментов
- •6.6. Специфичность действия ферментов
- •6.7. Факторы, влияющие на скорость ферментативного катализа
- •Влияние температуры на активность ферментов
- •Влияние рН на активность ферментов
- •Влияние концентраций субстрата и фермента на скорость ферментативной реакции
- •Зависимость скорости реакции от времени
- •6.8. Регуляция активности ферментов
- •Активация ферментов
- •Ингибирование ферментов
- •Аллостерическая регуляций действия ферментов
- •6.9. Определение активности ферментов
- •6.10. Номенклатура и классификация ферментов
- •6.11. Локализация ферментов в организме и клетке
- •6.12. Применение ферментов
- •Глава 7. Витамины
- •7.1.Понятие о витаминах
- •7.2. Классификация витаминов
- •7.3. Жирорастворимые витамины
- •7.4. Водорастворимые витамины
- •7.5. Витаминоподобные вещества
- •Глава 8. Общие закономерности обмена веществ и энергии в организме
- •8.1. Обмен веществ
- •8.2. Обмен энергии
- •Глава 9. Биологическое окисление
- •9.2. Дыхательная цепь
- •9.3. Окислительное фосфорилирование
- •Глава 10. Обмен углеводов
- •10.1. Переваривание углеводов
- •10.2. Метаболизм глюкозы
- •10.3. Биосинтез гликогена
- •10.4. Распад гликогена
- •10.5. Анаэробный гликолиз
- •10.6. Аэробный распад глюкозы
- •Аэробный распад глюкозы в мозге
- •10.7. Пентозофосфатный цикл
- •10.8. Биосинтез глюкозы (глюконеогенез)
- •10.10. Регуляция обмена углеводов
- •Глава 11. Обмен липидов
- •11.1. Переваривание липидов
- •11.2. Метаболизм глицерина
- •11.3. Метаболизм жирных кислот
- •11.4. Биосинтез жиров
- •11.5. Регуляция обмена липидов
- •Глава 12. Обмен нуклеиновых кислот
- •12.1. Пути распада рнк и днк
- •12.2. Распад пуриновых и пиримидиновых оснований
- •12.3. Биосинтез нуклеотидов
- •Биосинтез пурииовых нуклеотидов
- •Биосинтез пиримидиновых нуклеотидов
- •Биосинтез дезоксирибонуклеотидов
- •12.4. Биосинтез нуклеиновых кислот
- •Биосинтез днк (репликация)
- •Биосинтез рнк (транскрипция)
- •Безматричный синтез рнк
- •12.5. Путь информации от генотипа к фенотипу
- •Глава 13. Обмен белков
- •13.1. Понятие об обмене белков
- •13.2. Переваривание белков пищи и распад белков тканей Переваривание белков
- •Распад белков в тканях
- •13.3. Метаболизм аминокислот
- •Трансаминирование аминокислот
- •Дезамииирование аминокислот
- •Превращение углеродных скелетов аминокислот. Реакции декарбоксилирования
- •13.4. Удаление аммиака из организма. Орнитиновый цикл
- •13.5. Синтез аминокислот
- •13.6. Биосинтез белков (трансляция)
- •Глава 14. Водно-солевой и минеральный обмен
- •14.1. Водно-солевой обмен Содержание воды в организме и клетке
- •Роль и функции воды в процессе жизнедеятельности
- •14.2. Регуляция водно-солевого обмена
- •Регуляция рН
- •14.3. Минеральный обмен Минеральные вещества
- •Функции минеральных веществ
- •Минеральные вещества и обмен нуклеиновых кислот
- •Минеральные вещества и обмен белков
- •Минеральные вещества и обмен углеводов и липидов
- •14.4. Регуляция минерального обмена
- •Глава 15. Взаимосвязь обмена белков, жиров, углеводов и нуклеиновых кислот
- •Глава 16. Гормоны, нервно-гормональная регуляция обмена веществ
- •16.1. Понятие о гормонах. Основные принципы регуляции обмена веществ
- •16.2. Классификация гормонов
- •16.3. Общие представления о действии гормонов
- •16.4. Гормоны щитовидной и паращитовидных желез Гормоны щитовидной железы
- •Гормоны паращитовидных желез
- •16.5. Гормоны поджелудочной железы
- •16.6. Гормоны надпочечников
- •16.7. Гормоны половых желез
- •16.8. Гормоны гипоталамо-гипофизарной системы
- •16.9. Гормоны тимуса и эпифиза
- •16.10. Простагландины
- •16.11. Биохимическая адаптация
- •Рекомендуемая литература
- •Оглавление
2.8. Уровни структурной организации белков
В настоящее время экспериментально доказано существование четырёх уровней структурной организации белковой молекулы: первичной, вторичной, третичной и четвертичной структуры.
Первичная структура
Первичной структурой называют порядок чередования (последовательность) аминокислотных остатков в белке (См. стр. 25). В организме человека имеется тысячи разных белков, имеющих различную первичную структуру.
Вторичная структура белков
Пептидная цепь обладает значительной гибкостью. В результате внутрицепочечных взаимодействий она приобретает определённую пространственную структуру (конформацию), которая и называется вторичной. Вторичная структура белков стабилизируется за счёт образования водородных связей между карбонильной группой одного аминокислотного остатка и NH-группой другого:
Чем больше образуется водородных связей, тем устойчивее вторичная структура. Но возможности пространственной укладки пептидной цепи ограничены тем, что пептидная связь имеет частично двойной характер и вращение вокруг неё невозможно. Атомы водорода и кислорода пептидной группы занимают транс-положение. Напротив, в области связей между пептидными группами и α-углеродными атомами возможно свободное вращение:
Вследствие этих ограничений при образовании водородных связей полипептидная цепь принимает не произвольную, а определенную конформацию. Известны три основных типа вторичной структуры белков: α-спираль, β-структура (складчатый слой) и беспорядочный клубок. В α-спирали NH-группа данного остатка аминокислоты взаимодействует с С=О-группой четвертого от него аминокислотного остатка. В результате образуется спираль, закрученная по часовой стрелке вследствие L-аминокислотного состава белков и содержащая на каждый виток 3,6 аминокислотных остатка. На один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм, угол подъема спирали равен 26 градусов (рис. ниже). Витки спирали связаны водородными связями, ориентированными вдоль оси спирали, α-радикалы направлены наружу. Различные белки имеют различную степень спирализации: отношение числа аминокислот в спирали к общему числу минокислот в белке.
В складчатом слое (β-структуре) пептидные цепи (или отдельные участки одной цепи) располагаются параллельно друг другу в один слой, образуя фигуру, подобную листу, сложенному гармошкой. Причём возможны варианты β-структур: они могут быть образованы параллельными цепями (N-концы целей направлены в одну и ту же сторону, (рис.ниже,а) и антипараллельными (N-концы направлены в разные стороны) (рис ниже,б).
Как правило, вторичная структура белковой молекулы содержит и α-, и β-участки, а также участки, не имеющие какой-либо правильной организации, называемые "беспорядочным" клубком. В этих участках полипептидная цепь сравнительно легко изгибается, меняя конформацию, в отличие от более жёстких структур α- и β-участков.
Рис. Схема α-спирали
-
а)
б)
Рис. Схемы β-структур: а-параллельные цепи; б- антипараллельные цепи