Добавил:
Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
Лекция / Биохимия. Полный набор лекций.pdf
Скачиваний:
7369
Добавлен:
17.06.2017
Размер:
18.99 Mб
Скачать

Строение, свойства и классификация аминокислот и белков

8

 

 

 

 

УРОВНИ ОРГАНИЗАЦИИ БЕЛКОВОЙ СТРУКТУРЫ

Белок – это последовательность аминокислот, связанных друг с другом пептидными связями. Если количество аминокислот не превышает 10, то новое соединение называется пептид; если от 10 до 40 аминокислот – полипептид, если более 40 аминокислот – белок.

Линейная молекула белка, образующаяся при соединении аминокислот в цепь, является первичной структурой. Образно ее можно сравнить с обычной нитью, на которую навешено до нескольких сотен бусинок двадцати различных цветов (по числу аминокислот). Последовательность и соотношение аминокислот в первичной структуре определяет дальнейшее поведение молекулы: ее способность изгибаться, сворачиваться, формировать те или иные связи внутри себя.

Формы молекулы, создаваемые при свертывании, последовательно могут принимать

вторичный, третичный и четвертичный уровень организации.

На уровне вторичной структуры белковые "бусы" способны укладываться в виде спирали (подобно дверной пружине) и в видескладчатого слоя, когда "бусы" уложены змейкой и удаленные части бус оказываются рядом.

Укладка белка во вторичную структуру плавно переходит к формированию третичной структуры. Это отдельные глобулы, в которых белок уложен компактно, в виде трехмерного клубка.

Некоторые белковые глобулы существуют и выполняют свою функцию не поодиночке, а группами по две, три и более штук. Такие группы образуют четвертичную структуру белка.

ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА

Это последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Учитывая, что в синтезе белков принимает участие 20 аминокислот можно сказать о невообразимом количестве возможных белков.

Первичная структура белков задается последовательностью нуклеотидов в ДНК. Выпадение, вставка, замена нуклеотида приводит к изменению аминокислотного состава и, следовательно, структуры синтезируемого белка.

Например, при серповидноклеточной анемии в 6 положении β-цепи гемоглобина происходит замена глутамата на валин. Это приводит к синтезу HbS – такого гемоглобина, который в дезоксиформе полимеризуется и образует кристаллы. В результате эритроциты деформируются, приобретают форму серпа (банана), теряют эластичность и при прохождении че-