www.biokhimija.ru	Тимин О.А. Лекции по биологической химии	13

зоне рН 4,8-5,4, что свидетельствует о преобладании в их составе глутаминовой и аспарагиновой аминокислот.

Если в белке преобладают основные аминокислоты (лизин и аргинин) – при нейтральных рН заряд обусловлен этими, положительно заряженными, аминокислотами.

Амфотерность имеет значение для выполнения белками некоторых функций, например, их буферные свойства, т.е. способность поддерживать неизменным рН крови, основаны на способности присоединять ионы Н+ при закислении среды или отдавать их при защелачивании.

С практической стороны наличие амфотерности позволяет разделять белки по заряду (электрофорез) или использовать изменение величины рН раствора для осаждения какого-либо известного белка. Наличие как положительных, так и отрицательных зарядов в белке обуславливает их способность к высаливанию (см "Обратимое осаждение" белков), что удобно для выделения белков в нативной конформации.

Влияние рН на заряд белка

При смещении рН в растворе изменяется концентрация ионов Н+. При закислении среды (при снижении рН) ниже изоэлектрической точки ионы Н+ присоединяются к отрицательно заряженным группам глутаминовой и аспарагиновой кислот и нейтрализуют их. Заряд белка становится положитель-

ным.

При увеличении рН в растворе выше изоэлектрической точки концентрация ионов Н+ снижается и положительно заряженные группы белка

(NH3+-группы лизина и аргинина) теряют протоны, их заряд исчезает. Суммарный заряд бел-

ка становится отрицательным.

РАСТВОРИМОСТЬ

Так как большинство белков несет много заряженных групп, то в целом они водорастворимы. Растворимость объясняется:

o наличием заряда и взаимоотталкиванием заряженных молекул белка,

o наличием гидратной оболочки – чем больше полярных и/или заряженных аминокислот в белке, тем больше гидратная оболочка (100 г белка альбумина связывает 30-50 г воды).

o o