Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
rukov_bioxim(stud).doc
Скачиваний:
20
Добавлен:
10.11.2019
Размер:
891.39 Кб
Скачать

Занятие XIX.

Знать:

1. Какой процесс является основным источником свободных ами­нокислот в организме, какова роль в этом обновления тканевых белков и био­синтеза.

2. Направления, по которым используются аминокислоты в организме.

3. Иметь представление о сбалансированности процессов рас­пада белков и их биосинтеза.

4. Механизмы биосин­теза белка.

Изучить:

5. Судьбу аминокислот, не использующихся в процессах 6иосинтеза (дезаминирование, трансаминирование, трансметилирование, де­карбоксилирование).

6. Пути обезвреживания аммиака.

7. Основные продукты декарбоксилирования аминокислот и их биологическое значение.

8. Наиболее распространенные наследственные нарушения обмена аминокислот.

Задания для самоконтроля:

1. Назвать источники аминокислот в организме.

2. Назвать пути использования аминокислот в организме.

3. Скорость синтеза белка у взрослого (масса тела 70 кг) составляет ..................или.......................... азота на кг массы в сутки.

4. Зарисовать на отдельном листке (приложить) схему синтеза матричной РНК на основе двунитевой ДНК.

5. Назвать факторы, участвующие в рекогниции аминокислот и продукт этой стадии синтеза белка.

6. Назвать следующий за рекогницией этап биосинтеза белка и его ста­дии.

7. Перечислить последовательность событий, происходящих на стадиях инициации и элонгации.

8. Что происходит на стадии терминации и в процессе посттрансляцион­ных изменений белка?

9. В каких субклеточных структурах может происходить биосинтез белка?

10. Назвать основные типы индукторов биосинтеза белка.

11. Назвать основные типы ингибиторов биосинтеза белка.

12. Назвать пути превращения аминокислот, не используемых в биосин­тезах.

13. Изобразить структурными формулами окислительное дезаминирова­ние аланина.

14. Изобразить структурными формулами схему переаминирования глу­таминовой и пировиноградной кислот.

15. Какие при этом образуются продукты, их возможная судьба.

16. Составить схему взаимосвязи переаминирования и дезаминирования.

17. Назвать важнейшие реакции переаминирования.

18. Назвать коферменты трансаминаз. Произ­водными какого витамина они являются?

19. Что происходит с кетокислотами, образующимися при окислитель­ном дезаминировании аминокислот?

20. Почему при усиленном распаде аминокислот вследствие энергетиче­ского голода ускоряется накопление кетоновых тел?

21. Назвать 4 пути обезвреживания аммиака. Где преимущественно протекает образование глутамина и аспара­гина? Значение процесса их образования.

22. Где и как образуются аммонийные соли?

23. Изобразить структурными формулами на отдельном листке последо­вательность процессов орнитинового цикла.

24. Изобразить структурными формулами декарбоксилирование глута­миновой кислоты.

25. Заполнить таблицу:

Биологически активные амины

Название

Предшественник

Преимущественное место образования

Характер и объ­екты действия

ГАМК

Гистамин

Серотонин

Дофамин

Норадреналин

26. Назвать: 1) важнейшие донаторы метильных групп; 2) переносчики метильных групп; 3) важнейшие продукты переметилиро­вания.

27. Назвать группы нарушений обмена аминокислот.

28. Кратко охарактеризовать каждую группу.

29. Заполнить таблицу.

Важнейшие наследственные нарушения обмена аминокислот

Нарушения

Энзимдефект

Продукт, обмен ко­торого нарушен

Накапливающиеся в избытке продукты

Фенилкетонурия

Алкаптонурия

Цистинурия

Цистиноз