Контрольные задачи:

1. Содержание азота в осадке, полученном при кипячении 5 мл исследуемой жидкости, равно 2,3 мг. В надосадочной жидкости, по данным биуретовой пробы, оставался белок, который осадили добавлением ТХУ. В осадке, полученном из 5 мл жидкости после добавления ТХУ, найдено 0,1 мг азота. Какова концентрация белка в исследуемой жидкости, какая часть белка осаждается при кипячении (выразить в мг/мл, г/л, мг/% и %)?

2. Какие из отмеченных свойств характерны для белков: а) коллоидные; б) независимость от изменения рН и повышения температуры; в) наличие свободных аминогрупп, принадлежащих -аминогруппе остатка лизина и свободных карбоксильных групп , принадлежащих остаткам аспартата и глутамата; г) обусловленность специфических свойств аминокислот наличием пептидных связей в них; д) закономерный характер расположения аминокислот в полипептидных цепях; е) высокая специфичность первичной структуры; ж) незначительное количество в белковых молекулах иных ковалентных связей, кроме пептидных?

3. Какова роль белков – инсулина (А), миоглобина (Б), родопсина (В), хлорофилла (Г): а) простетическая группа белка, участвующая в фотосинтезе; б) белок с гормональной активностью, участвующий в регуляции уровня глюкозы крови; в) белок мышц млекопитающих; г) хромопротеид, присутствующий в палочках сетчатки глаза?

4. Представителем каких белков является коллаген (А), миозин (Б), гемоглобин (В): а) глобулинов; б) хромопротеидов; в) протеиноидов?

5. Смесь аминокислот, содержащая лизин, валин, лейцин, аспарагиновую кислоту, гистидин, серин, была подвергнута фракционированию методом электрофореза на бумаге при рН 6,2. Какие аминокислоты будут перемещаться к аноду (А), катоду (К), останутся на линии старта (С)?

6. Вычислите длину (в нанометрах) полипептидной цепи, содержащей 105 аминокислотных остатков, если: а) вся цепь целиком представлена -спиралью; б) цепь полностью вытянута; в) спираль составляет 20% цепи.

7. В каком направлении будут мигрировать в процессе электрофореза на бумаге при рН 1,6; 6,5; 11,0 следующие пептиды; а) арг-гли-ала-ала; б) лиз-ала-гли-асп; в) гис-гли-ала-глу; г) асп-гли-ала-глу; д) глн-гли-ала-арг?

8. Количество альбуминов снижено, ₂-глобулинов – повышено, общий белок – 89 г/л, обнаруживается С-реактивный белок, повышено содержание ₁-антитрипсина и ₂-макроглобулина. Ваши предположения о характере патологического процесса.

9. Содержание общего белка сыворотки крови – 42 г/л. В протеинограмме существенно снижен уровень альбуминов. Ваши предположения о причинах названных сдвигов.

Практические навыки:

Уметь:

1. Приготовить плазму или сыворотку крови для исследования.

2. Определить содержание общего белка в сыворотке крови биуретовой реакцией.

3. Определить уровень фибриногена в плазме крови.

4. Определить наличие белка в моче кольцевой пробой Геллера и методом “сухой химии”.

5. Интерпретировать показатели общего белка и белковых фракций сыворотки крови.

ТЕМА: «ФЕРМЕНТЫ. БИОЭНЕРГЕТИКА. ОКИСЛИТЕЛЬНО-

Восстановительные процессы. Биомембраны.» (Занятия V – х)

ЦЕЛЬ: 1) усвоить, что ферменты – это биологические катализаторы белковой природы, реализующие одну из функций белков – каталитическую; 2) что практически все химические реакции обмена веществ катализируются ферментами; 3) изучить их структуру, номенклатуру, классификацию, механизм действия и факторы, влияющие на скорость ферментативных реакций, в том числе ферментативные эффекторы; 4) изучить основные положения энергетики живого организма (источники энергии, механизм ее извлечения, депонирования и использования); 5) изучить структуру биологических мембран, связь с функцией, механизмы переноса веществ через мембраны.

ЭКЗАМЕНАЦИОННЫЕ ВОПРОСЫ: 1. Ферменты: природа и свойства. Ферменты – простые и сложные, типы коферментов. 2. Номенклатура и классификация ферментов. 3. Как установить скорость ферментативной реакции, как выражают активность или количество фермента? 4. Зависимость скорости ферментативной реакции от времени (реакции нулевого и первого порядка), концентрации субстрата, температуры и pH: графическое выражение зависимостей. 5. Эффекторы ферментативных реакций (активаторы и ингибиторы). Биологический смысл конкурентного ингибирования продуктами реакции. 6. Аллостерические эффекторы, их особенности, биологическое значение (привести примеры). 7. Как с помощью графического анализа результатов эксперимента отличить конкурентное торможение от неконкурентного? 8. Ферменты плазмы крови: диагностическое значение в лабораторной диагностике. 9. Понятия «Обмен веществ», «Метаболизм», «Катаболизм», «Анаболизм», «Амфиболизм», «Анаплеротический процесс», «Метаболический путь», «Метаболический цикл», «Метаболит» и «Конечный продукт». 10. Основные положения биоэнергетики. Сходство и различия в использовании энергии ауто- и гетеротрофными организмами, связь между теми и другими. 11. Сформулировать понятия «Макроэргическая связь», «Макроэргическое соединение». Макроэргические соединения в живых организмах. Виды работ, совершаемых живым организмом, связь с окислительно-восстановительными процессами. 12. Особенности биологического окисления, его виды. Тканевое дыхание. 13. Ферменты тканевого дыхания, их особенности, компартментализация. 14. Типы дегидрирования основных окисляемых в организме субстратов (насыщенных и ненасыщенных соединений, спиртов, кетонов, кислот, аминокислот). 15. Как запасается энергия, высвобождающаяся при биологическом окислении? Хемиоосмическая гипотеза Митчелла (принципы). 16. Механизм окислительного фосфорилирования. Почему окислительное фосфорилирование называют также сопряженным фосфорилированием, какой структурный элемент клетки является сопрягающим фактором? 17. Классификация ингибиторов окислительного фосфорилирования. Понятие о разобщении тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования. Разобщающие факторы. 18. Субстратное фосфорилирование: биологическое значение, примеры. 19. Принципиальные стадии метаболизма и анаболизма. 20. Связь основного метаболического пути Мейергофа – Парнаса – Эмбдена – Кребса с тканевым дыханием (точки ответвления дыхательных цепей от основного пути). 21. Главные составные компоненты мембран. Состав и характеристика липидного бислоя, его свойства, белки мембран, их функции. 22. Типы механизмов чрезмембранного переноса веществ, простая и облегченная диффузия. 23. Активный транспорт веществ через мембраны: механизм первично активного транспорта. 24. Механизмы вторично активного транспорта веществ через мембраны (симпорт, антипорт). 25. Перенос через мембрану секретирующихся в клетке соединений.

ИСТОЧНИКИ: конспекты лекций; учебник биохимии Л. Я. Николаева, 1989, с. 53-92, 160-230; учебник биохимии А.Ш.Бышевского, О.А.Терсенова, 1994, с. 4-8, 34-73, 119-121; учебник биохимии Т.Т.Березкина и Б.Ф.Коровкина, 1998, с. 114-168, 298-318.