5.2.4. Основы безопасности использования ферментов

В настоящее время потребитель стал более разборчив в отношении продуктов, которые он употребляет, особенно различных добавок и вспомогательных материалов. Прежде всего это касается ферментов, продуцентами которых являются бактерии и грибы. Поэтому следует обратить внимание на факторы, способствующие инактивации ферментов и удалению образующихся продуктов из сусла и пива.

Следует отметить, что все ферменты представляют собой белки, структура которых имеет вполне определенное пространственное расположение (конформацию). Большинство промышленно важных ферментов являются водорастворимыми веществами, а следовательно, могут растворяться и в пиве.

В готовом пиве ферментов быть не должно, поэтому все они должны быть удалены на одной из стадий пивопроизводства:

– из сусла (с пивной дробиной или белковым отстоем);

– из пива (с дрожжами и во время фильтрования).

Принципы осаждения ферментов основаны на особенности строения их белковых молекул, на поверхности которых находятся как гидрофильные, так и гидрофобные молекулы. На этом основываются различные методы их осаждения. Можно выделить следующие факторы, влияющие на осаждение белков:

– размер молекулы белка. Чем крупнее молекулы, тем быстрее они агрегируют (соединяются) и седиментируют (осаждаются под силой тяжести) либо извлекаются из сусла при добавлении осадителей белков, например каррагенанов;

– температура (термоинактивация ферментов). Большинство ферментов денатурируют при низких температурах, однако известны некоторые ферменты, которые выдерживают температуру до 95 °С, например глюкозоизомеразы и термостабильная α-амилаза. Для инактивации этих ферментов необходимо использовать сочетанное действие как рН, так и температуры. При низких температурах (3…5 °С) ферменты хорошо осаждаются.

Основные свойства ферментов приведены в табл. 5.9;

– величина рН имеет большое значение для осаждения и денатурации ферментов. Более полному удалению ферментов из сусла способствует величина рН, соответствующая их изоэлектрической точки, при которой наиболее полно происходит агрегирование белковых молекул. Кроме того, при определенной величине рН может происходит денатурация ферментных белков. Это связано с тем, что участки белковой молекулы приобретают большое количество зарядов одного знака или теряют их, что приводит к отталкиванию молекул друг от друга или их притяжению.

Таблица 5.9

Свойства ферментов

Фермент	Источник фермента	Термостабильность, °С	Изоэлектрическая точка (рН)
α-амилаза	A.oryzae	При 60 °С – 50 % активности	При рН 3,2 –50 % активности
Термостабиль-ная α-амилаза	B.stearothermophilus	При 90 ° – 50 % активности	При рН 4,3 –50 % активности
β-амилаза	Ячмень	–	4,65; 4,75; 4,9; 5,2
β-амилаза	Пшеница	–	4,1; 4,4; 4,9
β-амилаза	В. Polymyxa № 70	Ниже 50	8,35; 8,59
β-амилаза	B. megaterium № 32	Ниже 65	9,14
β-амилаза	В. Polymyxa № 3	–	4,9
β-амилаза	В. Polymyxa № 3	–	8,4

Окончание табл. 5.9

Фермент	Источник фермента	Термостабильность, °С	Изоэлектрическая точка (рН)
Глюкоамилаза	Aspergillus awamori Х 100	Ниже 62	4,4
	Aspergillus awamori	Ниже 60	3,7
Пуллуланаза	В. Polymyxa	Ниже 45	–
	Bacillus sp.	Ниже 60	–
	Bacillus sp 202-1	Ниже 55	–

В связи с тем, что в варочном отделении сусло кипятят, ферментативная активность всех препаратов в готовом пивном сусле не может быть обнаружена.