1.2. Биологические функции белков
Биологическая роль белков многообразна. Функции белков связаны с их высокой специфичностью, способностью взаимодействовать с различными лигандами, рецепторами, структурами клеток.
Пластическая (структурная) функция – белки входят в состав всех клеточных структур вместе с нуклеиновыми кислотами, липидами, углеводами.
Энергетическая функция - 1г белков обеспечивает образование более 4 ккал энергии.
Регуляторные функции:
а) ферментативная функция – более 2 тысяч белков являются биологическими катализаторами, регулируя скорость химических реакций в организме;
б) гормональная функция – некоторые гормоны, регулирующие биохимические и физиологические процессы в организме, относятся к белкам;
в) белки гистоны в составе хроматина регулируют активность генов ДНК;
г) внутриклеточный белок кальмодулин регулирует активность различных ферментов.
Защитная (иммунная) функция – такие белки как иммуноглобулины, интерферон, лизоцим обладают способностью связывать вещества, чужеродные для организма.
Специфические функции:
а) сократительная функция (белки мышц актин и миозин);
б) фоторецепторная функция (белок сетчатки родопсин);
в) свёртывание крови (фибриноген);
г) рецепторная функция – белки входят в состав клеточных рецепторов к биологически активным веществам.
1.3. Химический состав белков
1.3. 1. Элементарный состав белков
Химический состав белков достаточно разнообразен. Основными химическими элементами являются углерод(51 – 55%),кислород(21 – 23%),азот(16% - наиболее постоянная величина),водород(6- 7%) и непостоянный элементсера(0,5 – 2%).
1.3.2. Аминокислотный состав белков
Аминокислоты по химической природе являются производными карбоновых кислот, в которых атом водорода в α – положении замещён на аминогруппу.. В состав природных белков входят α – аминокислоты, которые отличаются структурой радикала у α-углеродного атома.
Номенклатура аминокислот. Аминокислоты имеют обычно тривиальные названия. В составе белков и пептидов они обозначаются тремя первыми буквами их названия. Например, валин – вал, треонин – тре и т.д.
Классификация аминокислот. Аминокислоты классифицируют по структуре их углеводородного радикала и по полярности радикала аминокислот. Структура радикала и полярность аминокислот определяют характер образуемых ими связей в молекуле белка.
По структурерадикалавыделяют 7 групп аминокислот:
аминокислоты, не имеющие радикала: глицин;
аминокислоты с углеводородным радикалом: аланин, валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, пролин;
аминокислоты, содержащие в радикале карбоксильную группу: глютаминовая, аспарагиновая кислоты, глютамин, аспарагин;
аминокислоты, содержащие в радикале аминогруппу: лизин, аргинин;
аминокислоты, содержащие в радикале гидроксильную группу: серин, треонин, тирозин, гидроксипролин, гидрокcилизин;
аминокислоты, содержащие в радикале тиогруппу: цистеин, цистин, метионин;
аминокислоты, содержащие гетероциклическийрадикал: гитидин, триптофан;
По полярностирадикала аминокислоты делятся на две группы:
неполярные(гидрофобные) аминокислоты: аланин, валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, триптофан, пролин, гидроксипролин, метионин;
полярные(гидрофильные) аминокислоты:
а) электронейтральные (незаряженные) аминокислоты: серин, треонин, цистеин, аспарагин, глютамин;
б) кислые (отрицательно заряженные): глютаминовая, апарагиновая;
в) основные (положительно заряженные) аминокислоты: лизин, аргинин, гистидин.