Оформление работы

Отмечают принцип метода и методику проведения анализа.

Тема 5.2. Внутриклеточный обмен аминокислот

Актуальность

Белки выполняют ряд уникальных функций, свойственных живой материи, поддерживая в значительной мере динамичное состояние между организмом и внешней средой. Свыше 20 природных аминокислот, часть из которых являются незаменимыми, включаются в общие и специфические пути превращения, что объясняет разнообразие и разветвленность метаболизма аминокислот.

В медицине описаны многочисленные случаи нарушения этапов обмена аминокислот.

Цель

Изучить главные пути превращений аминокислот и транспортную систему их проникновения через клеточные мембраны.

Изучить основные реакции внутриклеточного обмена аминокислот (дезаминирование, трансаминирование, декарбоксилирование).

Научиться определять активность аминотрансфераз в сыворотке крови.

Вопросы для самоподготовки

1. Транспорт аминокислот через клеточные мембраны.

Источники и пути превращений аминокислот в тканях. В чем особенность метаболизма глюкогенных и кетогенных аминокислот?

Виды дезаминирования аминокислот (восстановительное, гидролитическое, внутримолекулярное, окислительное).

Окислительное дезаминирование. Отличие прямого и непрямого окислительного дезаминирования.

Реакция прямого окислительного дезаминирования глутаминовой кислоты.

Непрямое окислительное дезаминирование – трансдезаминирование.

Механизм реакций трансаминирования. Роль витамина В₆. Строение витамина В₆и его коферментных форм.

Значение реакций трансаминирования. Характеристика аспартатаминотрансферазы (АсАТ) и аланинаминотрансферазы (АлАТ). Реакции, катализируемые этими ферментами.

Особенности непрямого дезаминирования в мышечной ткани – цикл ИМФ-АМФ.

Судьба -кетокислот, образовавшихся в процессах дезаминирования, на примере пирувата, оксалоацетата,‑кетоглутарата.

Реакции синтеза биогенных аминов (на примере ‑аминомасляной кислоты, гистамина, серотонина, дофамина). Роль этих биогенных аминов.

Способы обезвреживания биогенных аминов. Реакции дезаминирования с участием моноаминооксидазы (МАО) и реакции метилирования.

Анаболическая роль аминокислот на примере креатина. Строение креатина и креатинфосфата, реакции их синтеза, локализация процесса. Биологическая роль креатинфосфата. В чем причина физиологической креатинурии у детей?

Определение активности АсАТ и АлАТ в сыворотке крови. Принцип метода, его клинико-диагностическое значение. Нормальные показатели.

Темы для реферативных сообщений

1. Анаболические процессы, в которых принимают участие аминокислоты. Использование аминокислот в медицинской практике.

2. Аминоацидурии, виды, этиология и патогенез, клинические проявления, основы лечения.

Лабораторная работа 1 Определение активности аминотрансфераз сыворотки крови Принцип

В результате реакций трансаминирования, происходящих под действием аспартатаминотрансферазы (АсАТ, L‑аспартат:2‑оксоглутарат аминотрансфераза, КФ 2.6.1.1.) и аланинаминотрансферазы (АлАТ,L‑аланин:2‑оксо­глутарат аминотранфераза, КФ 2.6.1.2.), из аспарагиновой кислоты и аланина образуются, соответственно, оксалоацетат и пируват. Оксалоацетат, подвергаясь самопроизвольному декарбоксилированию, превращается в пируват. При добавлении кислого 2,4‑динитрофенил­гидразина ферментативная реакция останавливается и образуется гидразон пировиноградной кислоты. Последний в щелочной среде дает бурое окрашивание, интенсивность которого пропорциональна количеству образовавшейся пиро­виноградной кислоты.