Тестовые задания

Выберите один правильный ответ.

1. Незаменимой для человека является аминокислота:

1) глицин

2) валин

3) тирозин

4) серин

2. При рН 7,4 положительно заряжена аминокислота:

1) пролин

2) оксипролин

3) аргинин

4) аспартат

3. Простым белком является:

1) гемоглобин

2) соматотропин

3) альбумин

4) церулоплазмин

4. Альфа-спирали стабилизируются в пространстве:

1) дисульфидными мостиками

2) гидрофобными взаимодействиями

3) кооперативным эффектом

4) пептидными связями

5) водородными связями

5. Третичная структура белков стабилизируется в пространстве:

1) электростатическими взаимодействиями радикалов аминокислот

2) водородными связями

3) гидрофобными взаимодействиями

4) дисульфидными мостами

5) взаимодействием в простетических группах

6) всеми указанными связями

6. Центр узнавания белка лигандом представляет собой:

1) место связывания белка и небелкового кофактора

2) "нишу" на поверхности белковой молекулы

3) гидрофильный фрагмент пептидного остова

4) участок белковой цепи, комплементарный лиганду

7. В электрическом поле при рН 6,8 пептид Асп-Лей-Глу-Гли будет:

1) двигаться к аноду

2) оставаться на месте

3) двигаться к катоду

8. Центр связывания с лигандом формируется на уровне:

1) первичной структуры

2) третичной структуры

3) вторичной структуры

4) четвертичной структуры

9. В аппарате "искусственная почка" использовано такое свойство белков, как:

1) неспособность проникать через полупроницаемые мембраны (диализ)

2) способность связывать полярные молекулы

3) создание онкотического давления

4) низкая скорость диффузии

10. Кооперативное взаимодействие осуществляется на уровне:

1) первичной структуры

2) третичной структуры

3) вторичной структуры

4) четвертичной структуры

Ситуационные задачи

1. Как выяснить, произошло ли полное осаждение белка из биологической жидкости, в которой создано 50%-ное насыщение сульфатом аммония (после отделения осадка жидкость стала прозрачной)?

2. При частичном гидролизе инсулина (В-цепь) обнаружен тетрапептид Глу–Глу–Ала–Лей. Укажите направление движения этого пептида в электрическом поле при рН 3,0 и 10,5.

3. В биохимической лаборатории исследуется электрофоретическая подвижность белков. В каком направлении будут двигаться в электрическом поле к аноду, катоду или оставаться па старте следующие белки:

а) яичный альбумин при рН 5,0 (изоэлектрическая точка рН 4,6),

б) ‑лактоглобулин при рН 5,0 и 7,0 (изоэлектрическая точка рН 5,2),

в) химотрипсиноген при рН 5,0; 9,5 и 11,0 (изоэлектрическая точка рН 9,5)?

4. При частичном гидролизе белка и последующем фракционировании получены два пептида:

а) Гли–Ала–Вал–Лей–Иле;

б) Тре–Асп–Лиз–Тир–Глу.

Какое из этих соединений более похоже по свойствам на углеводород? Какое из них можно отнести к более растворимым в неводной жироподобной среде? Как каждое из этих соединений ведет себя при биуретовой пробе, нингидриновой реакции, реакции Милона, реакции Фоля и ксантопротеиновой реакции? Какое из них могло бы быть более способным к участию в образовании солевых мостиков? Все ответы подробно объяснить.

Раздел 2. Строение, классификация и роль витаминов Тема 2.1. Жирорастворимые витамины Актуальность

Жирорастворимые витамины – гидрофобные органические вещества. В организме они не синтезируются и являются незаменимыми пищевыми факторами. Исключением является витамин D, синтезируемый в коже, но в недостаточном количестве. При недостаточном поступлении витаминов в организм развиваются тяжелые состояния (гипо- и авитаминозы), приводящие к нарушениям метаболизма. Биологическая роль жирорастворимых витаминов связана с регуляцией обменных процессов в организме, так как эти витамины влияют на синтез структурных белков и ферментов, что особенно актуально в детском возрасте.

Теоретические сведения о витаминах, а также практические навыки качественного и количественного определения этих веществ в различных биологических объектах нужны врачу для профилактики гипо- и авитаминозов, для использования витаминов в качестве неспецифического средства при лечении заболеваний кожи, печени, мышечной и костной системы и т.п.

Цель

Изучить свойства, химическую структуру, классификацию, биологическую роль жирорастворимых витаминов, клиническую картину авитаминозов.

Научиться проводить качественные реакции со стандартными растворами жирорастворимых витаминов.

Использовать полученные навыки для обнаружения жирорастворимых витаминов в биологических объектах.