Айала ф., Кайгер Дж. Современная генетика: в 3-х т. Т. 2. Пер. С англ.: – м.: Мир, 1988. – 368 с.

20 Экспрессия генетического материала

Рис. 10.12. Первые семь аминокислотных остатков ß-цепи человеческого гемоглобина, состоящей из 146 аминокислотных остатков. Замещение глутаминовой кислоты в шестом положении на валин приводит к тяжелому заболеванию - серповидноклеточной анемии.

ло ясно, что гены определяют аминокислотную последовательность белков.

Полипептидные цепи - и ß-субъединиц гемоглобина кодируются различными генами. Многие другие белки и ферменты (хотя и не все) также состоят из двух или более полипептидных цепей, кодируемых разными генами. На этом основании Ингрэм предложил уточнить формулировку гипотезы «один ген-один фермент» в виде «один ген-одна полипептидная цепь».

Структура белков

Белки играют важнейшую роль в жизнедеятельности любых организмов. Многообразие и сложность живой материи, по сути дела, отражают многообразие и сложность самих белков. Каждый белок имеет свою уникальную функцию, которая определяется присущими ему структурой и химическими свойствами. Некоторые белки являются ферментами, то есть катализаторами биохимических реакций в живых организмах. Каждая химическая реакция катализируется определенным ферментом. Без участия ферментов подобные реакции не происходят вовсе или протекают слишком медленно, чтобы обеспечить саму возможность существования живых организмов. Другие белки (структурные) выполняют в организме роль строительных белков - или сами по себе (например, коллаген), или в комплексе с нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины), углеводами (гликопротеины) или липидами (липопротеины). Некоторые белки, такие, как, например, миоглобин и гемоглобин, вовлеченные в систему запасания и транспорта кислорода, связываются с функционально важными металлсодержащими органическими молекулами. Так, миоглобин и гемоглобин специфически связывают железосодержащую группировку, называемую гемом.

Белки-это большие полимерные молекулы, построенные из мономерных аминокислотных звеньев. В состав белков входят двадцать различных видов аминокислот. Все белковые аминокислоты (за исключег нием одной - пролина) характеризуются общей структурой типа

Айала ф., Кайгер Дж. Современная генетика: в 3-х т. Т. 2. Пер. С англ.: – м.: Мир, 1988. – 368 с.

10. Генетические функции 21

обязательными элементами которой являются аминогруппа (—NH₂) и карбоксильная группа (—СООН), связанные с центральным углеродным атомом. С этим же атомом углерода связаны также атом водорода (—Н) и боковая группа (радикал, обозначенный символом R). Подробнее о свойствах аминокислот см. в дополнении 10.1.

Дополнение 10.1. Химическая структура аминокислот

Двадцать аминокислот, обычно входящих в состав белков, можно классифицировать различными способами. Избранный нами способ классификации, проиллюстрированный на рис. 10.13, помогает выявить некоторые важные в биологическом отношении свойства аминокислотных остатков в белках. Эти свойства определяются исключительно природой боковых групп.	ная группа (—СООН). Две основные аминокислоты (лизин и аргинин) содержат в своих боковых цепях аминогруппу (—NH2). Эти карбоксильные и аминогруппы при физиологических значениях pH в значительной степени подвергаются ионизации. (—СООН)-группа теряет протон с образованием карбоксил-иона (—СОО^–), а (—NH2)-группа связывает
Восемь аминокислот объединены в группу неполярных или гидрофобных	протон с образованием замещенного аммониевого катиона ( — NH3^+).
(т. е. отталкивающих воду). Обратите внимание на то, что одна из них - пролин - в структурном отношении существенно отличается от 19 остальных аминокислот. Из двенадцати полярных или гидрофильных аминокислот (образующих энергетически выгодные контакты с молекула-	Две аминокислоты - метионин (неполярная) и цистеин (полярная) содержат атом серы. Атом водорода — SH-группы цистеина легко удаляется, благодаря чему между двумя остатками цистеина может возникнуть дисульфидный (— S — S — ) мостик.
ми воды) семь при физиологических значениях pH электрически нейтральны, три аминокислоты являются основными и, следовательно, склонны нести избыточный положительный заряд, а две другие -кислотными (склонны нести отрицательный заряд). В боковых цепях обеих кислотных аминокислот (аспарагиновой и глутаминовой) находится карбоксиль-	Три аминокислоты - фенилаланин (неполярная), а также тирозин и триптофан (полярные) - являются ароматическими, т.е. содержат в боковой цепи ароматические радикалы. (У триптофана полярность выражена настолько слабо, что его иногда относят к неполярным аминокислотам.)

Аминокислоты в белках связаны между собой прочными ковалентными пептидными связями, возникающими в результате химического взаимодействия между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой следующей аминокислоты (рис. 10.14). Образующийся в результате такого взаимодействия двух или нескольких аминокислот олигомер называется пептидом. Дипептид состоит из двух аминокислот, трипептид - из трех и т.д. Аминокислоты, входящие в состав пептида, часто называют аминокислотными остатками. Структурную основу любого пептида составляет зигзагообразный остов, образованный атомами углерода и азота (рис. 10.15). Направленные вовне по отношению к остову боковые R-группы любых соседних аминокислотных остатков