Айала ф., Кайгер Дж. Современная генетика: в 3-х т. Т. 2. Пер. С англ.: – м.: Мир, 1988. – 368 с.

Нейтральные — Неполярные

Рис. 10.13. 20 аминокислот, входящие в состав всех белков. Структуры, расположенные ниже серой полосы,- это боковые (R-) группы. Цветом выделены три ароматические боковые группы.

Айала ф., Кайгер Дж. Современная генетика: в 3-х т. Т. 2. Пер. С англ.: – м.: Мир, 1988. – 368 с.

10. Генетические функции 23

Рис. 10.14. Образование пептидной связи между двумя аминокислотами.

ориентированы в противоположные стороны. На одном конце в молекуле пептида находится свободная аминогруппа (N-конец), а на другом конце - свободная карбоксильная группа (С-конец). Аминокислотные остатки, расположенные на Ν- и С-конце, называются соответственно Ν- и С-концевыми аминокислотами.

Полипептидами обычно называют пептиды, состоящие из множества [до тысячи и более] аминокислотных остатков. Последовательность аминокислот в полипептиде называется его первичной структурой. Полипептидные цепи самопроизвольно формируют определенную вторичную структуру, которая определяется природой боковых групп аминокислотных остатков. Один из важнейших типов вторичной структуры, который обнаруживается по крайней мере на отдельных участках цепи во многих полипептидах, известен под названием -спирали. Полипептидный остов образует правостороннюю спираль, на каждый виток осспирали приходится 3,6 аминокислотных остатка, боковые R-группы которых направлены наружу. Эта структура стабилизируется за счет внутримолекулярных водородных связей (рис. 10.16, А). Другой тип вторичной структуры, также характерный для полипептидов, получил название складчатого ß-слоя. Структуры этого типа формируются параллельными сегментами полипептидной цепи, сцепленными между собой

Рис, 10.15. В состав изображенного пентапептида входят следующие пять аминокислот (слева направо): тирозин, аланин, аспарагиновая кислота, метионин и лейцин. Цветом выделен полипептидный остов, образуемый пептидными связями. Кислотные и основные группы изображены в ионизованной форме, в которой они действительно находятся при физиологических значениях pH.

Айала ф., Кайгер Дж. Современная генетика: в 3-х т. Т. 2. Пер. С англ.: – м.: Мир, 1988. – 368 с.

24 Экспрессия генетического материала

Рис. 10.16. А. Полипептидная цепь в конфигурации α-спирали. Обратите внимание на водородные связи (отмечены точками), стабилизирующие эту конфигурацию. Б. Конфигурация складчатого ß-слоя. Обратите внимание на водородные связи, которые в дан-	ном случае образуются между параллельными близлежащими сегментами полипептидной цепи. В. Конфигурация случайного клубка. Изображен фрагмент полипептидной цепи, на котором отмечено положение некоторых аминокислотных остатков.

системой водородных связей. Боковые группы аминокислотных остатков располагаются над и под плоскостью образующегося таким образом складчатого слоя (рис. 10.16, Б). Модели этих структур были предложены Л. Полингом. Наличие в полипептидной цепи по соседству нескольких аминокислотных остатков с очень объемистыми боковыми группами (например, изолейцин) или одноименно заряженных остатков (например, глутаминовая и аспарагиновая кислоты) может в результате их взаимного отталкивания привести к тому, что данный участок структуры примет конфигурацию случайного клубка.

Таким образом, именно характер распределения различных боковых групп вдоль цепи обусловливает реализацию на том или ином ее участке вторичной структуры данного типа (α-спирали или ß-слоя) или же отсутствие какой бы то ни было упорядоченной структуры (случайный клубок). Структурные особенности остатков пролина способствуют возникновению изгибов в полипептидной цепи. Все эти и другие струк-