Розділ 4. Морфолоãічний і хімічний сêлад … м’яса і м’ясних продóêтів
За кількісним вмістом м’язова тканина є важливим джерелом вітамінів групи В. Вітаміни цієї групи різною мірою руйнуються за теплового оброблення. Наприклад, вітамін В1 (при рН 7,0) у
процесі нагрівання до 97 °С упродовж 1 год втрачає активність на 80 %. Вітамін В2 при рН 7,2 під час нагрівання до 120 °С протягом
1 год руйнується майже на 50 %. Вітамін В6 стійкий до нагріван- ня, але руйнується під дією світла та окисників. Вітамін В12 у
нейтральному середовищі не втрачає активності при нагріванні до 120 °С упродовж 15 хв.
Мінеральні речовини. У м’язовій тканині міститься 1,0 – 1,5 % мінеральних речовин. Серед них найбільше калію, натрію, маг- нію, кальцію, заліза, цинку, фосфору, сірки, хлору. Багато катіо- нів зв’язані з білковими речовинами м’язової тканини і частина з них у вільній формі з’являється після забою.
У невеликій кількості (0,06 – 0,08 мг/100 г) у м’язовій тканині є такі елементи, як мідь, манган, кобальт, молібден. До складу м’язової тканини крім перелічених мінеральних речовин входить сірководень. Кількість сірководню незначна і зазвичай не пере- вищує 0,5 мг/10 г, але іноді вона може досягати 12 – 20 мг/ 100 г, що пов’язано з особливостями технологічного оброблення м’яса. У разі псування м’яса його кількість різко зростає.
4.2. СПОЛУЧНА ТКАНИНА
Структурними елементами сполучної тканини є колагенові, еластинові та ретикулінові волокна з міжклітинною основною ре- човиною. Сполучна тканина є основою строми та міжклітинної речовини м’язів, входить до складу паренхіматозних органів, під- шкірної клітковини, сухожиль, хрящів, кісток, стінок кровоносних, лімфатичних та інших судин, кишок та ін. Вона значною мірою виконує механічні й захисні функції, бере участь у побудові і фізі- ологічному функціонуванні тканин, сполученні їх між собою, з’єднує окремі тканини зі скелетом тощо.
Колагенові та еластинові волокна зумовлюють жорсткість як сполучної тканини, так і органів, до складу яких входить сполуч- на тканина (м’язів, легенів та ін.). Залежно від міцності волокон та вмісту міжклітинної основної речовини сполучну тканину поді- ляють на пухку, щільну і еластинову.
Пухка сполучна тканина — це сітчаста волокниста структура з міжклітинною речовиною. Вона входить до складу всіх тканин, ор- ганів, є між органами і в підшкірній клітковині. Крім волокон пух- ка сполучна тканина містить міжклітинну речовину з клітинами і ядрами. Деякі ділянки пухкої сполучної тканини містять значну частину жирових клітин (сальник, міжм’язовий жир) (рис. 4.3).
Щільна сполучна тканина містить розміщені щільно і парале- льно товсті колагенові волокна. Вона є основою сухожиль м’язів, з’єднань суглобів, зв’язки і фасції.
73
Частина ІІ. Забій і первинна переробêа хóдоби, птиці, êролів…
|
Еластична |
сполучна |
|
|
тканина |
складається пе- |
|
|
реважно з товстих елас- |
||
|
тинових волокон і вхо- |
||
|
дить до складу шийно- |
||
|
потиличної зв’язки, пах- |
||
|
вини і кровоносних су- |
||
|
дин. |
маса |
сполучної |
|
Суха |
||
|
тканини містить до 40 % |
||
Рис. 4.3. Будова пухкої сполучної тканини: |
білків і до 30 % міжклі- |
||
1 — колагенові волокна; 2 — еластинові волок- |
тинної основної речовини. |
||
на; 3 — клітина; 4 — ядро |
Білкові |
речовини |
|
|
сполучної |
тканини. |
|
Найхарактернішими компонентами сполучної тканини є специ- фічні білкові речовини, головним чином структурні білки-склеро- протеїни: колаген, еластин, ретикулін, що утворює міцні й еластич- ні волокнисті структури. Особливість білків цієї групи полягає в подовженій формі молекули, зумовленій паралельно розташова- ними поліпептидними ланцюгами. До складу елементарних речо- вин сполучної тканини входять специфічні білкові муцини і муко- їди, які відрізняються від інших склеропротеїнів за будовою і фі- зико-хімічними властивостями. У сполучній тканині в меншій кі- лькості містяться також інші білки — альбумін, глобулін, нуклео- протеїди.
При нагріванні колаген з водою гідролізується на глютин і же- латин. Він становить близько 30 % від усіх білків тваринного ор- ганізму. Колаген входить до складу пухкої і щільної сполучної, кісткової, хрящової і покривної тканин, бере участь в утворенні сухожиль, зв’язок, фасцій.
Залежно від анатомічного походження колаген поділяють на волокнистий (у дермі і сухожиллях), гіаліновий (у кістковій тка- нині осеїн), хондриновий (у складі хрящів), іхтуліновий (у складі рибного міхура). Іхтуліновий колаген переходить у клей вже за температури 40 °С.
За допомогою електронної мікроскопії встановлено, що колаге- нові волокна побудовані із фібрил різного діаметра, які мають по- перечне окреслення. Фібрили побудовані з макромолекул колаге- ну — тропоколагену. Тропоколаген складається з трьох поліпеп- тидних ланцюгів, що утворюють потрійну спіраль діаметром бли- зько 1,5 мм і завдовжки близько 300 мм. Кожен ланцюг склада- ється з 1000 амінокислот і має молекулярну масу 1200. Структура макромолекули стабілізується водневими зв’язками між пептид- ними групами сусідніх ланцюгів. Особливості взаєморозташуван- ня молекул тропоколагену, зв’язаних кінець з кінцем і пліч-о- пліч, визначають характер будови фібрил (рис. 4.4). У результаті такої агрегації молекул тропоколагену утворюється четвертинна
74
Розділ 4. Морфолоãічний і хімічний сêлад … м’яса і м’ясних продóêтів
структура колагену — протофібрили, що мають поперечне окреслення. Протофібри- ли об’єднуються у фібрили.
Специфіка структури тропоколагену ви- значається особливістю його амінокислотно- го складу. Приблизно 33 % амінокислотних залишків макромолекул колагену становить гліцин, 21 % — пролін і оксипролін, 11 % — аланін. У колагені немає триптофану, цис- тину, цистеїну, мало метіоніну і тирозину. Наявність у небагатьох білках оксипроліну дає змогу за вмістом цієї амінокислоти ро- бити висновок про кількість колагену в м’ясі.
Особливості будови колагенових волокон визначають їх високу здатність до набухан- ня і велику механічну міцність, що, в свою чергу, впливає на консистенцію м’яса. На- тивний колаген не розчиняється у воді, про- те має здатність до набухання. Він стійкий до дії пепсину і трипсину, підлягає гідролізу
в присутності колагенази підшлункової залози. Колаген може пе- ретворюватися на легкозасвоювані поліпептиди у результаті гід- ролізу в присутності деяких рослинних ферментів. Під дією альде- гідів відбувається дублення колагену, тобто утворення між пептид- ними ланцюгами метиленових містків, що підвищує його механіч- ну міцність, стійкість при нагріванні в присутності води і впливу протеолітичних ферментів.
Теплове оброблення призводить до дезагрегації макромолекул колагену, характер яких залежить від температури і тривалості нагрівання.
За помірного теплового впливу колаген «зварюється» внаслідок порушення частини видимих зв’язків у середині пептидних лан- цюгів. Зміни їх взаєморозташування у триспіральній структурі тропоколагену супроводжується її розпушенням, підвищенням гідратації системи і збільшенням доступних пептидних зв’язків дії протеаз.
Підвищення температури (до 90 °С) і збільшення тривалості нагрівання зумовлюють гідротермічний розпад тропоколагену на складові макромолекули — пептиди в результаті руйнування во- дневих зв’язків між ними. Продукт дезагрегації колагену — глю- тин — інтенсивно набухає у воді й за температури 40 °С перехо- дить у розчин, зниження температури якого супроводжується утворенням драглів.
Глютин легко перетравлюється протеолітичними ферментами. Подальше нагрівання за підвищених температур приводить до гідролізу пептидних зв’язків з утворенням низькомолекулярних
75
Частина ІІ. Забій і первинна переробêа хóдоби, птиці, êролів…
продуктів — глютоз (желатоз). При цьому може відбуватися їх вза- ємодія з утворенням нових сполук.
Наявність глютоз знижує гідратацію системи і негативно впли- ває на драглеутворення (знижується міцність драглів). Отже, ха- рактер змін колагену при тепловому обробленні м’ясної сировини може істотно впливати на якість готових виробів — їх консистен- цію, водозв’язувальну здатність, перетравлюваність колагену фе- рментами травного каналу.
Еластин входить до складу еластинових волокон, що мають жовтувате забарвлення, які зовсім не подібні до колагенових. Во- ни безструктурні, здатні розгалужуватися і з’єднуватися між со- бою. Довжина еластинових волокон на відміну від колагенових при розтягуванні може збільшуватися вдвічі.
Еластинові волокна побудовані із сферичних молекул. Елас- тин — неповноцінний білок. Цей білок містить специфічні аміно- кислоти (десмозин і ізодесмозин), які беруть участь в утворенні поперечних зв’язків. Еластин дуже стійкий. Він не розчиняється в холодній і гарячій воді, має високу стійкість до дії кислот і лугів. На відміну від колагену він не змінюється під час нагрівання. Еластин не перетравлюється трипсином і хімотрипсином, але по- вільно гідролізується пепсином при рН 2,0. Продукована підшлу- нковою залозою еластаза, а також рослинні ферменти — фіцин, папаїн — зумовлюють протеоліз еластину.
За амінокислотним складом еластин дещо подібний до колаге- ну завдяки наявності у ньому оксипроліну гліцину і проліну, дуже низькому вмісту гістидину, триптофану, цистеїну. Загальна част- ка гліцину, аланіну, валіну та проліну в еластині становить май- же 70 % амінокислот.
На міжклітинну основну речовину припадає до 30 % сухої маси сполучної тканини. Зміна складу сполучної тканини залежить від віку тварин, що позначається на структурно-механічних властивос- тях сполучної тканини та її змінах під впливом зовнішніх факторів.
З фізіологічного і технологічного погляду наявність у м’ясі до 10 – 15 % сполучної тканини є позитивним.
У ковбасному і консервному виробництві колагенвмісну сиро- вину найефективніше можна використовувати у вигляді білкових стабілізаторів, емульсій або як попередньо облагороджений ком- понент рецептур низькосортних м’ясних виробів, переважно із суб- продуктів.
4.3. ЖИРОВА ТКАНИНА
Жирова тканина (рис. 4.5) — це різновид сполучної тканини, в якій жирові клітини утворюють велике скупчення.
У структурі жирової клітини найбільший об’єм займає крапля жиру, а протоплазма, ядро та інші органели розташовуються по периферії клітини у сполучнотканинній оболонці.
76