Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
клименко.pdf
Скачиваний:
686
Добавлен:
12.02.2016
Размер:
9.53 Mб
Скачать

Частина ІІ. Забій і первинна переробêа хóдоби, птиці, êролів…

Продовження табл. 4.17

Склад плазми

ВРХ

ДРХ

Коні

Свині

Калій

0,255

0,256

0,263

0,27

Оксид заліза

Кальцій

0,1194

0,117

0,111

0,122

Магній

0,0446

0,041

0,045

0,041

Хлор

3,69

3,711

3,730

3,627

Загальний фосфор

0,244

0,232

0,240

0,1972

у тому числі неор-

0,85

0,073

0,71

0,0524

ганічний

Білки плазми подані за видами тварин альбумінами (31,5 – 53 %), α-глобулінами (14 – 16 %), β-глобулінами (13 – 14 %), γ-глобуліна- ми (11 – 12 %). Ізоелектрична точка альбуміну лежить при рН 4,64; α-глобуліну при рН 5,06; β-глобуліну при рН 5,12; γ-глобуліну при рН 6,85 – 7,3.

Найбільше білків міститься в крові ВРХ у тварин до 3 років — 6,8 – 7,2%, у тварин від 3 до 5 років білків близько 6,6 %, у старих тварин — 5,85 %.

Фібриноген, що є в плазмі і якого немає в сироватці крові, — це нетиповий глобулін. Він відрізняється здатністю висолюватися за більш низьких концентрацій сульфату міді (1/3 насичення). Голов- на особливість фібриногену полягає в його прокорформаційній природі, яка повязана з функцією, що забезпечує згортання крові.

Вміст фібриногену в крові ВРХ становить 0,6 %, свиней — 0,65,

ДРХ — 0,46, коней — 0,29 %.

Серед основних небілкових органічних складових плазми крові можна виділити наявність полісахаридів, глюкозоамінів, органіч- них кислот лимонної, α-кетоглутарової, малеїнової, янтарної, мо- лочної кислот, сечовини, вільних амінокислот, хімічно вільного і звязаного у вигляді ефірів холестерину. Основні неорганічні кис- лоти плазми крові подані переважно у вигляді бікарбонатів, хлори- дів, сульфатів, а також звязаних з білками мінеральних речовин.

4.12.3.Хімічний склад і властивості формених елементів крові

Залежно від виду тварин в 1 мм3 міститься 200 – 600 тис. тром- боцитів, 6 – 8 млн еритроцитів; у крові ВРХ 7 – 9 тис. лейкоцитів, свиней — 6 – 12 тис., ДРХ — 9 – 16 тис., коней — 8 –11 тис.

Еритроцити ссавців циркулюють у потоці крові, не маючи ядра. Більшість сільськогосподарських тварин мають еритроцити круг- лої приплюснутої форми в природних умовах ізотонії.

Червоний колір еритроцитів зумовлений наявністю в них білка гемоглобіну. Гемоглобін міститься в середині еритроциту, який має ліпоїдно-білкову природу, тому його основа (строма) є губчастою.

Ущільнена строма утворює на поверхні еритроциту оболонку, проникну для води, моносахаридів, сечовини і аніонів, але не

112

Розділ 4. Морфолоãічний і хімічний сêлад … м’яса і м’ясних продóêтів

проникну для катіонів. При порушенні осмотичного тиску між плазмою і еритроцитами, механічному пошкодженні або розбав- лянні крові водою порушується цілісність оболонки еритроциту, внаслідок цього глобін переходить у плазму і, розчиняючись, на- дає їй інтенсивнішого червоного кольору. Це явище називають

гемолізом.

Масову частку формених елементів у крові тварин наведено в табл. 4.18.

Таблиця 4.18. Масова частка формених елементів у крові тварин,

г/100 г формених елементів

Склад формених

ВРХ

ДРХ

Коні

Свині

елементів

 

 

 

 

Вода

59,19

60,78

61,81

62,56

Суха речовина

40,81

39,52

38,68

37,44

У тому числі:

31,67

30,33

31,51

32,68

гемоглобін

інші білки

6,42

7,85

5,68

1,92

Холестерин

0,0338

0,236

0,039

0,049

Лецитин

0,375

0,338

0,397

0,346

Натрій

0232

0,214

Калій

0,072

0,078

0,494

0,496

Оксид заліза

0,167

0,158

0,15

0,160

Магній

0,002

0,004

0,002

0,015

Хлор

0,181

0,148

0,195

0,148

Фосфор

0,0,35

0,070

0,190

0,206

Гемоглобін належить до складних білків (хромопротеїдів) і має молекулярну масу 68 000. Характерною особливістю гемоглобіну є наявність простого білка глобіну і простатичної небілкової залізо- вмісної групи гему.

Одна молекула гемоглобіну містить чотири атоми заліза і від- повідно чотири геми. Характерною особливістю гемоглобіну є його здатність звязувати кисень (оксигемоглобін) і не менш легко його віддавати без зміни валентності. Так, 100 г гемоглобіну може звязати 134 мл кисню при 0 °С і тиску 101 080 Па.

Гемоглобін, який не звязаний з киснем і містить гем з феро-

іоном (Fe2+), називають дезоксигемоглобіном, ферогемоглобіном або відновленим гемоглобіном і скорочено позначають Hb. Атоми заліза кожної з гем-груп молекули гемоглобіну можуть зворотно звязувати молекулу кисню О2. Повністю насичений киснем гемо-

глобін Hb називають оксигемоглобіном (HbО2) і містить чотири

молекули кисню на молекулу гемоглобіну. Гемоглобін може також зєднуватися з чотирма молекулами СО з утворенням СО-гемо- глобіну або карбоксигемоглобіну HbСО. До молекулярного гемо- глобіну можуть приєднуватися чотири молекули NO з утворенням стабільного HbNO.

113

Частина ІІ. Забій і первинна переробêа хóдоби, птиці, êролів…

Взаємодія Hb з пероксидами, фераціанідами і хінонами може призводити до окиснення Fe2+ в Fe3+ з утворенням метміоглобіну (MetHb), який не приєднує О2 і СО і для зворотної реакції потре-

бує впливу сильних відновників, наприклад гідросульфату натрію

(Na2S2O4).

Гемоглобін дисоціює на гем і глобін у кислому або лужному се- редовищі. Так, якщо розчин Hb додати до суміші ацетон — HCl, то гем залишиться в розчині, а глобін випаде в осад:

Гемоглобін + HCl → глобінHCl + феропротопорфірин.

Гемоглобін складається з двох пар нековалентних пептидних ланцюгів, які, поєднуючись, утворюють глобулярну нативну моле- кулу. В цій молекулі з кожним ланцюгом звязана одна гем-група, розміщена (укладена) в гідрофобні глобінові кармани молекули глобіну (рис. 4.9). У гідрофобних карманах створюються умови ни- зької діелектричної дисоціації, що дає змогу кисню О2 реагувати з

гемовою групою без окиснення Fe2+ в Fe3+, не розділяючи зарядів у комплексі гем-Fe2+ О2 з утворенням гем-Fe3+ + O2, внаслідок чого кисень звязується зворотно без окиснення гемового заліза.

Рис. 4.9. Простетична залізовмісна група феропротопорфірин (гем)

У розчинах з високою діелектричною дисоціацією кисень О2 ре- агує з вільним ферогемом, що зумовлює утворення ферігему і су-

пероксидного іону O2за реакцією

гем-Fe2+ +О2 гем-Fe2+ O2 гем-Fe3+ +O2.

За своєю третинною структурою гемоглобін Hb дуже подібний до міоглобіну мязів ссавців, що як оксиміоглобін (MgO2) є депо О2

умязах тварин.

Укрові тварин виокремлюють два основних класи лейкоцитів: поліморфноядерні лейкоцити і лімфоцити.

114